Proteômica

Proteômica ^{(português brasileiro)} ou Proteómica ^{(português europeu)} é uma área da Biologia Molecular, Biologia Celular, Genética e Bioquímica. A Proteômica consiste na análise global e em larga escala dos Proteomas, que são o conjunto de proteínas e suas isoformas expressas em uma amostra biológica, ou seja, em um organismo, tecido, biofluido ou célula. Ela inclui técnicas que permitem identificar, quantificar e estudar a expressão proteica e modificações pós-traducionais das proteínas.

Este termo começou a ser utilizado em 1995 para se referir ao complemento de proteínas de um genoma.

Definição

No trabalho primordial Wasinger e colaboradores, diz-se que:

"O se refere ao complemento total de proteínas de um genoma."

De acordo com Anderson e Anderson (1998), a Proteômica pode ser definida como:

“O uso de medidas quantitativas de expressão gênica ao nível de proteína para caracterizar processos biológicos (e.g., doenças e efeitos de drogas) e decifrar os mecanismos de controle da expressão gênica."

Já de acordo com a revisão de literatura de Mallick e Kuster (2010), a Proteômica é:

"O estudo em larga escala do Proteoma, particularmente em relação à expressão, estrutura, função, modificações, interações e mudanças em diferentes ambientes e condições."

História e etimologia

Os primeiros estudos de proteínas que podem ser consideradas Proteômica começaram em 1975, após a introdução do gel bidimensional e mapeamento de proteínas através da bactéria Escherichia coli.

Proteoma é uma mistura das palavras "proteína" e "genoma". Foi criado em 1994 pelo aluno de Ph.D. Marc Wilkins na Macquarie University, que fundou o primeiro laboratório dedicado a Proteômica em 1995.

Metodologias

Entre os métodos de análise, estão eletroforese em gel bidimensional e espectrometria de massa. . Várias outras técnicas de caracterização, identificação de modificações, análise de expressão e de função de proteínas são englobados pela Proteômica.

Eletroforese em gel bidimensional

A eletroforese em gel bidimensional (2DE) é uma das metodologias mais clássicas e bem estabelecidas da Proteômica. Esta metodologia é derivada da técnica de eletroforese, que se baseia na migração diferencial de macromoléculas quando submetidas a uma corrente elétrica.

Geralmente, as proteínas totais de uma amostra são inicialmente separadas de acordo com o seu potencial isoelétrico (primeira dimensão). Em seguida, as proteínas são separadas por SDS-PAGE (eletroforese em gel de poliacrilamida acrescida de dodecil sulfato de sódio), o que as segrega, principalmente, por peso molecular (segunda dimensão). Como resultado, há a obtenção de um gel com proteínas em spots que correspondem a diferentes pesos moleculares e pontos isoelétricos. Após essa etapa, os spots proteicos podem ser retirados do gel e submetidos a análises adicionais, como caracterização por espectrometria de massas.